4-α-D-glukan glukanohydrolasa, 3.2.1.1;
α amylasa; endoamylasa; Taka-amylasa A; glykogenasa; 1,4-α-D-glukanglukanohydrolasa.

Chemické názvosloví připouští u enzymů pouze koncovku –asa, progresivní pravopis a řada současných lékařských publikací uvádí koncovku –áza. Prof. Kodíček uvádí celý název jako jedno slovo, v anglickém názvosloví EC je kmenový základ (např. glucanohydrolase) samostatně. Nejběžnější zkratka AMS (Google
10 800) není mezinárodně uznávaná.

Stabilita 20 až 25 °C 7 dnů (sérum, plazma, moč), 4 až 8 °C 8 týdnů (sérum, plazma), resp. 26 týdnů (moč bez konzervačních přísad), –20 °C 30 týdnů (sérum, plazma). Moč není doporučeno zamrazovat ani konzervovat. Aktivita v plazmě je vyšší než v séru. Při stanovení v plazmě snižují všechna antikoagulancia (zejména EDTA, oxalát a citran) s výjimkou heparinu aktivitu AMS, protože váží Ca²⁺ ionty, které jsou potřebné pro funkci AMS. Pro analýzu aktivity AMS technologii suchých reagencií lze použít pouze sérum. Fluoridové ionty zvyšují aktivitu AMS. Moč je velmi nestabilní při pH < 7,0. Před skladováním je potřeba upravit pH moče tak, aby bylo mírně alkalické.
Zředění lipemických sér může vyvolat zvýšení aktivity AMS, neboť tato séra mohou obsahovat inhibitory, které falešně snižují hodnotu AMS (asi 20 % pacientů s akutní pankreatitidou má hyperlipidémii).
Stanovení neruší hemolýza do koncentrace hemoglobinu 2,5 g/l, vyšší koncentrace způsobují inhibici. Stanovení ovlivňuje lipémie. Aktivitu AMS ovlivňuje podávání léků.

Turbidimetrické a nefelometrické stanovení je založeno na enzymové degradaci substrátu a tedy snížení měřeného zákalu. Tento postup lze obtížně standardizovat, protože kvalita štěpeného substrátu je proměnlivá. Amyloklastická metoda štěpení jódu, vázaného na škrob, se nepoužívá se stejných důvodů. Avšak podobný postup, kdy je na škrob vázáno červené barvivo se na použcích využívajících technologie suchých reagencií používá dosud. Při sacharogenním postupu se syntetický oligosacharid štěpí na maltózu, která se maltázou degraduje na glukózu a tu lze stanovit běžnými postupy (HK nebo GOD-POD) s fotometrickou detekcí kinetické reakce nebo ampérometricky s glukózovou elektrodou. Postup byl navržen jako referenční metoda, avšak vyžaduje korekci na endogenní koncentraci glukózy v jednotlivých vzorcích (sérový blank).
Nejběžnější je použití p-nitrofenylglukosidů (např. maltoheptaosidu), které jsou přímo nebo postupně (glukoamyláza, α-glukosidáza) hydrolyzovány na barevný (405 nm) p-nitrofenol. Tato chromolytická metoda je přibližně třikrát citlivější než referenční metoda sacharogenní, neboť molární absorptivita vznikajícího
p-nitrofenolu je třikrát vyšší než u NADH. Substrát vykazuje také stejnou aktivitu vůči pankreatickému i slinnému izoenzymu. Neruší bilirubin ani glukóza. Pro standardizaci se doporučuje lidský slinný izoenzym AMS.
Substrát musí mít dlouhodobě udržitelnou kvalitu a rozumnou cenu. Reakce nesmí být ovlivněna změnami reakčních podmínek ve svém průběhu (tj. pH, bílkoviny, koncentrace glukózy a objemovým podílem vzorku). Reakční kinetika musí být nultého řádu s počáteční fází prodlevy ≤ 3 min. Linearita metody je obvykle
do 80 µkat/l. Korelace sacharogenní a chromolytické metody je velmi dobrá. 

V současné době je k dispozici certifikovaný referenční materiál CRM IFCC/IRMM 456 α-amylase (Institute for Reference Materials and Measurements, Geel – Belgie).

Toleranční limit EHK (sérum, plazma): 21 %.

Fenobarbital způsobuje snížení katalytické koncentrace AMS.
Řada léků zvyšuje aktivitu AMS: amoxapin, azatioprin, betanechol, cimetidin, cis-platina, diazoxid, dideoxyinosin, felbamát, fentanyl, fenylbutazon, fluvastatin, furosemid, glukokortikoidy, hydantoinové deriváty, hydroflumetiazid, hydrochlorotiazid, chlortalidon, cholinergika, izoniazid, jodid draselný, klozapin, kodein, kyselina aminosalicylová, kyselina valproová, meperidin, merkaptopurin, minocyklin, mirtazapin, morfin a další narkotika, pegaspargáza, penicilamin, pentazocin, procyklidin, sulfametoxazol, sulfisoxazol, tiazidy aj.